EF-Hand-

Das EF-Hand-Domäne ist ein Strukturprotein von einem Typ basischen Helix-Loop-Helix in einer großen Familie von Calciumbindungsproteinen gefunden. Es besteht aus zwei Alpha-Helices etwa rechtwinklig zueinander angeordnet und durch eine Kurzschlussregion, die normalerweise bindet Calciumionen verbunden. Das Motiv hat seinen Namen von der traditionellen Nomenklatur verwendet, um die Parvalbumin Protein, das drei dieser Gründe enthält, zu beschreiben, und es ist wahrscheinlich in Muskelentspannung durch seine Bindungsaktivität calcio.Las EF Hände beteiligt sich auch in den einzelnen Strukturdomäne angezeigt Calmodulin und Signalproteine ​​in der Muskelprotein Troponin-C.

Bindungsstelle

Das Calciumion mit zwei Spalten von Protein und Aminosäure-Seitenketten vor allem für die Aminosäurereste, Aspartat und Glutamat gebunden. Diese Reste sind negativ geladen und werden mit den positiv geladenen Calciumionen in Wechselwirkung treten. Das EF-Hand-Motiv war einer der ersten Strukturmotive, deren Sequenz Anforderungen wurden im Detail analysiert. Fünf der Schleifenreste binden Calcium und weist daher eine starke Präferenz für Sauerstoff enthaltenden Seitenketten, insbesondere Aspartat und Glutamat. Der sechste Rest in der Schleife muß unbedingt ein Glycin aufgrund der konformationellen Anforderungen der Säule. Die übrigen Reste sind in der Regel hydrophob und bilden einen hydrophoben Kern, der bindet und stabilisiert die beiden Propeller.

In einer EF Handschlaufe die Calciumionen in einer pentagonal-bipyramidale Konfiguration koordiniert. Die sechs Reste an der Bindung beteiligt sind, in den Positionen 1, 3, 5, 7, 9 und 12; Diese Rückstände sind als X, Y, Z, -Y, -X-Z und bezeichnet. Die Invariante Asp oder Glu an Position 12 verfügt über zwei Sauerstoffatome an Kalzium binden.

Klassifikation

Signalproteine ​​und Protein-Puffer / Transportmittel: EF Hände können in zwei Klassen eingeteilt werden. Die erste Gruppe ist die größte und umfasst die bekanntesten Mitglieder der Familie als Calmodulin, Troponin C und S100B. Diese Proteine ​​typischerweise laufen calciumabhängigen Konformationsänderungen, welche die Bindungsstelle freizulegen. Die letzte Gruppe wird von der D9k Calbindin vertreten und nicht seine Konformation Calcium ändern.

Weiterführende Literatur

  • Branden C, Tooze J .. Einführung in die Proteinstruktur 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.
  • Entwicklung der EF-Hand-Calcium modulierte Proteine. II. Domains aus mehreren Unterfamilien haben vielfältige Entwicklungsgeschichte. Nakayama S, Moncrief ND, Kretsinger RH; J Mol Evol 1992; 34: 416-448. PubMed
  • Vergleich von Terbium Lumineszenzverstärkung in Mutanten von EF-Hand-Calcium-bindenden Proteinen. Hogue CW, JP MacManus, Banville D, Szabo AG; J Biol Chem 1992; 267: 13.340-13.347. PubMed
  • EF-Hand-Motive in Inositol Phospholipid-spezifischer Phospholipase C Bairoch A, Cox JA; FEBS Lett 1990; 269: 454-456.PubMed
  • Die sich entwickelnde Modell der Calmodulin-Struktur, Funktion und Aktivierung. Finn BE, Forsen S; Structure 1995; 3: 7-11. PubMed
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